酶的竞争性抑制作用

酶通常是指由活细胞产生的、具有催化活性的一类特殊的蛋白质，又称为生物催化剂。酶的竞争性抑制作用是指抑制剂与底物竞争，与酶的同一活性中心结合，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的催化活性降低的作用。

酶的竞争性抑制作用

有些抑制剂与酶的底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合形成中间产物。这种抑制作用称为竞争性抑制作用。

有两个特点，一是抑制剂以非共价键与酶呈可逆性结合，可用透析或超滤的方式除去，二是抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力和底物浓度的比例，加大底物浓度可减轻抑制作用。

典型例子是丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用。

酶名词解释

酶（enzyme）是由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质或RNA。酶的催化作用有赖于酶分子的一级结构及空间结构的完整。若酶分子变性或亚基解聚均可导致酶活性丧失。酶属生物大分子，分子质量至少在1万以上，大的可达百万。酶是一类极为重要的生物催化剂（biocatalyst）。由于酶的作用，生物体内的化学反应在极为温和的条件下也能高效和特异地进行。

酶的特性

①高效性：催化效率是无机催化剂的107～1013倍；

②专一性：每种酶只催化一种或一类化学反应；

③温和性：与无机催化剂相比，酶所催化的化学反应一般是在比较温和的条件下进行的。

按酶促反应的性质，酶可分为六大类：

（一）氧化还原酶类（oxidoreductases）

催化底物进行氧化还原反应的酶类。例如：乳酸脱氢酶、细胞色素氧化酶、过氧化氢酶等。

（二）转移酶类（transferases）

催化底物之间进行某些基团的转移或交换的酶类。例如：氨基转移酶、己糖激酶、磷酸化酶等。

（三）水解酶类（hydrolases）

催化底物发生水解反应的酶类。例如：淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶等。

（四）裂解酶类（或裂合酶类，lyases）

催化一种化合物分解为两种化合物或两种化合物合成为一种化合物的酶类。如醛缩酶、碳酸酐酶、柠檬酸合成酶。

（五）异构酶类（isometases）

催化各种同分异构体间相互转变的酶类，如磷酸丙糖异构酶、磷酸己糖异构酶等。

（六）合成酶类（ligases）

催化两分子底物合成一分子化合物，同时偶联有ATP的磷酸键断裂的酶类。如谷氨酰胺合成酶、谷胱甘肽合成酶等。

酶的活性

酶活性也叫酶的活力，是指酶催化一定化学反应的能力。酶活力的大小或活性的高低，可以用在一定条件下，催化某种化学反应的转化速率来表示，也就是酶催化的转化速率越快酶的活力就越高，反之，速率越慢，酶的活性就越低。

人体内的酶，首先具有活性是因为有活性中心，活性中心是酶分子当中能够与底物特异性结合，并催化底物转变为产物的三维结构的区域。酶要想有酶的活性，首先要经过酶原进行进一步的转化，变成有酶活性的活性酶。酶活性的高低，还和体内的pH值、酸碱度和温度以及某些兴奋剂或抑制剂明显相关。

酶的发现

1773年，意大利科学家斯帕兰扎尼（L.Spallanzani，1729—1799）设计了一个巧妙的实验：将肉块放入小巧的金属笼中，然后让鹰吞下去。过一段时间他将小笼取出，发现肉块消失了。于是，他推断胃液中一定含有消化肉块的物质。但是什么，他不清楚。

1836年，德国科学家施旺（T.Schwann，1810—1882）从胃液中提取出了消化蛋白质的物质。解开胃的消化之谜。

1926年，美国科学家萨姆钠（J.B.Sumner，1887—1955）从刀豆种子中提取出脲酶的结晶，并通过化学实验证实脲酶是一种蛋白质。

20世纪30年代，科学家们相继提取出多种酶的蛋白质结晶，并指出酶是一类具有生物催化作用的蛋白质。

20世纪80年代，美国科学家切赫（T.R.Cech，1947—）和奥特曼（S.Altman，1939—）发现少数RNA也具有生物催化作用。